Когда соединяются две аминокислоты, то карбоксильная группа одной теряет ОН, а аминогруппа другой — Н. Высвободившиеся части тут же объединяются в молекулу воды. А лишившиеся части атомов аминокислоты тоже объединяются с использованием тех связей, которые освобождаются от ОН и Н соответственно. Этот процесс хорошо показан на рис. 29.

Пептидная связь, соединяющая аминокислоты, имеет, как видите, вот такое строение:

Если представить, что цепочка аминокислот в каком-то трехмерном пространстве наложится сама на себя, то вполне может возникнуть ситуация, когда водород, крепящийся к азоту одной пептидной связи, окажется по соседству с кислородом, крепящимся к углероду другой пептидной связи. А если атом водорода находится между атомами азота и кислорода — то мы имеем идеальные условия для возникновения водородной связи. Один из вариантов такой ситуации изображен на рис. 30, и, как видите, при нем вполне воспроизводится ситуация, продемонстрированная на рис. 25. Водородная связь и есть та «слабая связь», о которой я упоминал.

В 1936 году американские биохимики Лайнус Полинг и А.Е. Мирски предположили, что именно присутствие в молекуле белка водородных связей делает ее столь хрупкой. Получается, что за особые свойства белка отвечает не только схема аминокислотной цепочки (какие именно аминокислоты и в каком порядке представлены), но и ее трехмерная структура, определяемая водородными связями.

На прочные ковалентные связи, которыми скреплена пептидная цепочка, легкое нагревание действия не окажет, но вот водородные связи, которые в двадцать раз слабее, вполне может разорвать. Из «правильно сложенной» аминокислотная цепочка превращается в таком случае в «свободно болтающуюся», и в результате мы имеем денатурированный белок, утративший свойства белка природного.

Но для того, чтобы понять, как именно должна быть «сложена» аминокислотная цепочка, надо сперва уяснить геометрию молекулы вообще. Насколько удалены друг от друга атомы в молекуле? Какие положения относительно друг друга они занимают? Иными словами — насколько длинными являются межатомные связи и под какими углами друг к другу они расходятся? Можно написать на бумаге двухмерную структурную формулу, но ведь на самом деле структура молекул трехмерна!

Ответ на эти вопросы пришел только с использованием рентгеновских лучей. Если направить пучок рентгеновских лучей на кристалл какого-либо вещества, то упорядоченные слои атомов, составляющие кристалл, частично отразят их. По результатам анализа этого отражения и можно подсчитать расстояние между похожими атомами в структуре кристалла. А там недалеко уже до того, чтобы вывести и саму структуру кристалла.

Этот метод основан на том факте, что облучаемый рентгеновскими лучами объект состоит из упорядочение расположенных атомов. В начале 20-х годов XX века было проведено исследование волокон шелка с помощью рентгеновских лучей. Шелк, разумеется, не кристалл, но и строение его аминокислотных цепочек оказалось в достаточной степени упорядоченным, чтобы произвести соответствующее отражение лучей. Полученные данные позволили показать, к примеру, что длина одной аминокислотной составляющей пептидной цепочки — 0,35 миллимикрона. Отсюда стало возможно высчитать и длину отдельных связей и углы между ними. Затем в 30-х годах XX века с помощью той же технологии были исследованы и другие белки, например содержащийся в волосах кератин.

В начале 50-х годов Полинг с коллегами показали на основании полученных данных, что пептидные цепочки могут сворачиваться в спираль (похожую на спираль винтовой лестницы), не теряя при этом ни одной из своих естественных связей. Спиралевидная форма предоставляет прекрасные возможности для образования водородных связей. Более того, несколько таких спиралей могут и сами сворачиваться в спираль (так же, как канат может состоять из нескольких волокон, скрученных таким же образом, как и он сам, из других, более тонких, волокон), и в этом случае опять же вся структура удерживается в нужной форме с помощью водородных связей (рис.