Малоновая кислота — ингибитор, угнетающее вещество, — конкурирует с «законной» янтарной кислотой за место на рабочей поверхности фермента, поэтому весь процесс носит название «конкурентное ингибирование». С 1930 года изучено уже множество случаев конкурентного ингибирования. Были внесены изменения даже в уравнение Михаэлиса—Ментена для расчета формирования соединений фермента с ингибитором, а не только с субстратом, и снова математические расчеты совпали с экспериментальными данными.

Конкурентное ингибирование может быть методом управления скоростью реакций, катализируемых ферментами в тех случаях, когда по какой-либо причине невозможно физически удалить сам фермент или, наоборот, интенсифицировать его производство. Существует ряд групп важных для организма веществ, сходных по своему строению. Аминокислоты валин, лейцин и изолейцин — похожи. Сахара глюкоза и галактоза — похожи; и так далее. Отношения конкурентного ингибирования между ними практически неизбежны. Похоже, что присутствие в клетке этих веществ в различных соотношениях постоянно производит конкурентное ингибирование тех или иных ферментов в зависимости от их относительной концентрации, таким образом оказывая тонкое влияние на биохимию клетки, изменяя ее в нужную сторону или, наоборот, поддерживая ее в правильном состоянии. Получается своего рода автопилот на молекулярном уровне.

Гораздо более впечатляющих результатов можно добиться с помощью намеренного добавления в организм некоторых веществ. Такие вещества могут иметь лабораторное происхождение и быть полностью чужеродными живой ткани. Такого рода намеренное конкурентное ингибирование позволяет провести различие между организмами даже в том случае, если они тесно переплетены между собой, как, например, паразитирующая бактерия и зараженный организм носителя.

Действие многих ядов обусловливается именно их активным вмешательством в деятельность множества ферментов. Например, такой яд, как дихлорид ртути (сулема), может убить вообще все живое — и микробы, и больного.

А вот если использовать конкурентное ингибирование, то можно вывести из строя один, и только один фермент из всех присутствующих в клетке. При правильно подобранной дозировке можно добиться, чтобы фермент бактерии прекратил свою деятельность, а ферменты человека практически не пострадали — частично из-за повышенной чувствительности фермента бактерии, частично благодаря тому, что ингибитор легче проникнет сквозь клеточную мембрану бактерии, чем человека. А может оказаться и так, что один и тот же фермент нужен больше бактерии, чем человеку, по причине разницы в механизмах обмена веществ.

Первым важным примером такого рода стал сульфаниламид (рис. 34), вещество, впервые синтезированное в 1908 году. В 1932 году один немецкий биохимик занимался исследованием различных красителей на предмет того, могут ли они убивать бактерии, не нанося при этом существенного вреда высшим организмам. Одно из исследуемых веществ, под названием «пронтосил», оказалось очень эффективным средством против некоторых видов стрептококков, о чем и было заявлено на весь мир в 1934 году.

Будучи введенным зараженной лабораторной мыши, пронтосил оказывал свое действие, но вот в пробирке бороться с бактериями отказывался. Соответственно, возникло предположение, что реальную пользу оказывает не сам пронтосил, а некое вещество, формируемое организмом на его основе. Французские биохимики разложили молекулу пронтосила и получили, в частности, составляющую, оказавшуюся сульфаниламидом. Вот она-то и оказалась эффективным средством борьбы с бактериями как в живом организме, так и в лабораторной пробирке.

Так было получено первое из целого ряда «чудо-лекарств», которые в течение одного поколения позволили человеку покончить с инфекционными заболеваниями, довлевшими над ним на протяжении всей истории.

Как выяснилось, сульфаниламид по структуре своей похож на вещество под названием «парааминобензойная кислота» (рис.