Гем в составе гемоглобина и различных гемсодержащих ферментов — это одно и то же вещество, но у каждого белка имеется своя отдельная функция, определяемая аминокислотной составляющей. Тут можно провести аналогию с режущей кромкой инструментов — топора, серпа, стамески… Режущая кромка одинакова, но предназначение инструмента зависит от его формы в целом.
Гем прочно прикреплен к остальной части белковой молекулы, и удалить его можно, только разложив саму молекулу. Во всех прочих случаях первыми отваливаются аминокислоты. К примеру, некоторые ферменты в процессе очистки диализом теряют каталитические свойства. Причина этого кроется не в денатурации, поскольку, если ту же самую воду, которой промывали мембранный мешочек, потом долить в раствор фермента, он снова обретает свои каталитические свойства. Явно какая-то важная часть фермента в этом случае утрачивается, а потом, вместе с водой, возвращается обратно.
Впервые это продемонстрировали в 1904 году английские химики Артур Харден и У.Дж. Янг, проведя диализ фермента зимазы, полученного из дрожжей. Ту часть его, которая была удалена в процессе диализа, ученые назвали «козимазои». Если она так легко удаляется и так же легко возвращается на место, решили химики, значит, удерживающие ее в составе молекулы связи должны быть очень уж слабыми. Кроме того, молекула козимазы должна иметь достаточно малый размер, чтобы проникнуть сквозь мембрану. И еще — выяснилось, что кипячение не разрушает структуру козимазы, следовательно, это не белок.
Потом и у других белков обнаружилось свойство терять небольшие частицы и утрачивать при этом свои характерные способности; тогда эти «небольшие частицы» получили общее имя — «коферменты».
Работа по установлению химической природы коферментов ведется с 20-х годов XX века по сей день. В составе большей части из них был обнаружен атом фосфора, а многие содержали такие сочетания атомов, каких в организме не обнаруживалось более нигде. Например, в составе козимазы было найдено кольцо из пяти атомов углерода и одного атома азота, как в соединении, имеющем название «пиридин». Сам по себе пиридин в живых тканях не встречается, как и пиридиновое атомное кольцо, за исключением нескольких коферментов. То же самое можно сказать еще о ряде групп атомов, имеющихся в других коферментах.
Ферменты присутствуют в организме лишь в небольших, достаточных для осуществления катализа количествах, так что и коферменты, особенно содержащие такие редкие соединения атомов, присутствуют в крайне малом количестве.
Этот факт имеет значение в свете другой линии исследования, которая проходила независимо от той, о которой я только что рассказывал. На протяжении всей своей истории человек периодически отмечал существование определенной связи между питанием и некоторыми заболеваниями. К примеру, в 1753 году шотландский врач по имени Джеймс Линд предположил, что наличие в рационе цитрусовых и свежих овощей позволяет предотвратить цингу. Эта болезнь, выражавшаяся в кровоточении десен и общем ослаблении организма, была настоящим бичом моряков, которым приходилось иногда по нескольку месяцев сидеть на диете из солонины и сухарей. Несколько десятков лет спустя командование британского флота решило прислушаться к совету врача и включить в диету моряков лимоны — цинга просто испарилась с британских кораблей.
В 1896 году голландский врач Кристиан Эйкман, работая в Восточной Индии, сумел воспроизвести у домашней птицы симптомы распространенного среди местного населения заболевания берибери только за счет кормления их шлифованным рисом. Вылечить болезнь удалось так же просто — добавив в пищу птицы рис нешлифованный.
Очевидно, в рисовой шелухе, которая при шлифовке удаляется, содержится небольшое количество некоторого вещества, необходимого для здоровой жизни. В течение всего следующего десятилетия биохимики обнаруживали подобные вещества и в других пищевых продуктах. |