Это все, до чего мы могли додуматься, или есть еще резервы?

Ну, например, мы можем воспроизвести такое умозаключение: фермент может катализировать реакцию только в точке равновесия, причем не важно, с какой стороны идет реакция (см. главу 12). Следовательно, когда сложные вещества, поступающие с пищей, подвергаются гидролизу с помощью пищеварительных ферментов, то это тоже происходит в точке равновесия реакции. И известно, что гидролиз проходит полностью, поскольку практически все содержащиеся в пище сложные вещества в итоге оказываются гидролизованными и впитываются организмом.

Впитываются! По мере впитывания организмом аминокислоты жирные кислоты и простые сахара исчезают со сцены. Остаются только сложные вещества. Они тоже распадаются и так далее. Иными словами, соблюдается закон действия масс (см. главу 9) — путем удаления конечных продуктов точка равновесия сдвигается все дальше в сторону гидролиза.

Позволяют ли нам эти данные выдвинуть какие-то предположения о происходящем в клетках? Внутри тканей присутствуют только продукты гидролиза, так что можно представить те же самые ферменты катализирующими обратную реакцию в той же самой точке равновесия. Вместо разрыва связей путем добавления воды, от одной из аминокислот, скажем, отнимается атом водорода, а от другой — соединение атома водорода с атомом кислорода, тогда у обеих аминокислот освобождается по одной возможности для образования пептидной связи (см. формулу после рис. 29). Такой «антигидролиз» называют «конденсацией». Если конечные продукты этой реакции (белок и воду в данном случае) удалять из клетки с той же скоростью, с какой они образуются, то реакция конденсации может идти сколько угодно, вплоть до полной обработки всех имеющихся веществ.

Картинка, при которой одни и те же ферменты управляют процессами как анаболизма, так и катаболизма, в зависимости от того, какие именно вещества удаляются с места прохождения реакции, конечно, выглядит красиво. Но насколько она соответствует реальности?

В частности, в пользу этого предположения свидетельствует тот факт, что в лабораторных условиях пищеварительные ферменты можно заставить катализировать анаболитические реакции. К примеру, если аминокислоты подвергнуть при соответствующих условиях воздействию пепсина или химотрипсина, то действительно, происходит некий синтез, и в итоге получается нерастворимое белкообразное вещество пластеин. Пластеин — это смесь пептидов с малой молекулярной массой, цепочки которых состоят не более чем из десяти—двенадцати аминокислот; но вполне вероятно, что внутри живых тканей условия для формирования белков более благоприятны, чем в лабораторной пробирке, и там могут создаваться более крупные и сложные белки.

Но, увы, в целом теория имеет и ряд серьезных недостатков. Во-первых, пищеварительные ферменты в живых тканях никогда не встречаются. Какая разница, может пепсин или химотрипсин способствовать формированию белка или нет, если и тот и другой все равно отсутствуют в клетках, где это формирование происходит?

И опять же, нельзя забывать о свободной энергии. В целом реакции катаболизма сопровождаются снижением ее уровня. В случае гидролиза это снижение невелико по сравнению с другими видами реакций катаболизма, о которых чуть позже, но все же достаточно велико в целом. При гидролизе пептидной связи свободная энергия уменьшается на величину от 0,5 до 4 килокалорий на моль вещества, в зависимости от того, какие именно аминокислоты были задействованы в разорванной связи.

Это означает, что гидролиз белка — реакция, направленная «вниз с холма», и точка равновесия при ней сильно смещена в сторону полного гидролиза. Уровень свободной энергии снижается достаточно сильно, чтобы обратимость реакции не оказывалась ярко выраженной. На самом деле в точке равновесия подвергнувшимися гидролизу оказывается около 99 процентов белков.

Это не означает, что реакцию совсем нельзя обратить — надо просто создать для этого правильные условия.