В 1817 г. английский химик Гемфри Дэви (1778–1829) открыл способность паров спирта и эфира окисляться на платине при комнатной температуре. Платина, конечно, не участвовала в реакции.

Эти и другие примеры привлекли внимание Берцелиуса, и он назвал (1835) явление ускорения реакции в присутствии веществ, остающихся в конце реакции неизменными, катализом (от греческого katalysis — растворение, распад), что, вероятно, относилось к процессу расщепления крахмала, катализируемого кислотой.

Спирт обычно горит в кислороде, только будучи нагретым до высокой температуры, при которой воспламеняются его пары. В присутствии платинового катализатора эта реакция протекает без предварительного нагревания. Казалось вероятным, что химические процессы в живых тканях могут протекать при очень мягких условиях, потому что в тканях присутствуют различные катализаторы, которых не существует в неживой природе.

Действительно, в 1833 г., незадолго до работ Берцелиуса, французский химик Ансельм Пэйян (1795–1871) экстрагировал из проросшего ячменя вещество, которое расщепляло крахмал до сахара даже быстрее, чем кислота. Он назвал это вещество диастазой. Диастаза и другие подобные вещества были названы ферментами, поскольку превращение крахмала в сахар является одним из первичных этапов ферментации зерна.

Вскоре были выделены ферменты и из животных организмов. В числе первых был фермент желудочного сока. Еще Реомюр установил, что переваривание пищи — химический процесс. А в 1824 г. английский врач Уильям Праут (1785–1850) выделил из желудочного сока соляную кислоту. Соляная кислота — чисто неорганическое вещество, поэтому ее выделение было неожиданным для химиков. В 1836 г. Шванн, один из основателей клеточной теории, получил экстракт желудочного сока, не содержащий соляной кислоты и значительно интенсивнее, чем кислота, разлагающий мясо. Это вещество, которое Шванн назвал пепсином (от греческого pepsis — пищеварение), было истинным ферментом.

Список открываемых ферментов расширялся. Уже во второй половине XIX в. стало совершенно ясно, что ферменты являются катализаторами, только если речь идет о живых тканях; благодаря им организм осуществляет то, что недоступно экспериментатору. Итак, белки продолжали оставаться щитом для виталистов, так как много данных свидетельствовало о белковой природе ферментов (хотя до XX в. это и не было точно доказано). Однако в позиции виталистов обнаружилось слабое место: ферменты действовали как внутри клетки, так и вне ее. Ферменты, выделенные из желудочного сока, производили расщепление пищи в пробирке. Казалось, если бы удалось создать образцы всех ферментов, можно было бы воспроизвести в пробирке любую реакцию, протекающую в живом организме, без вмешательства живого, поскольку ферменты сами по себе (по крайней мере изученные) не являются живыми. Более того, они подчиняются тем же законам, что и неорганические катализаторы, такие, как кислоты или платина.

Виталисты вынуждены были признать, что ферменты желудочного сока продолжают свою деятельность вне клетки: ведь желудочный сок можно налить в пробирку. Однако, говорили они, есть и такие ферменты, которые проявляют активность, только находясь в клетке. Эти ферменты лежат вне компетенции химиков. Виталисты разделили ферменты на два класса: «неорганизованные», например пепсин, которые могли быть выделены из живой клетки и осуществляли свое каталитическое действие вне клеток, и «организованные», действие которых, как предполагалось, неотделимо от жизнедеятельности живых клеток.